1樓：匿名使用者
這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑，而1和2是內因，3-6是外因。
這個問題首先你要知道什麼是km值，先看一下推導：
e+s->es 平衡常數k1
es->e+s 平衡常數k2
es->p+e 平衡常數k3
其中：e是酶 s是底物 p是產物
開始時：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恆態時：
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意義：
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物，有一個特定的km與之對應。
注：km與酶的濃度無關，與酶的性質有關，與底物濃度有關，同一酶對不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。
用哲學的話說：外因通過內因起作用。呵呵。
不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的，所學的也只能這麼給你解釋。
2樓：會飛的超人
酶要發揮高效的催化作用,必須在一定的溫度和ph下,而一個酶的米氏常數km一般是在這個酶最適溫度和ph(即催化效率最高)下求得的,不同的溫度和ph,會得到不同的km值!
根據米氏方程,當v=1/2vmax時,km=[s],即km為酶觸反應速度達最大反應速率一半時的底物濃度.當溫度,ph和離子強度等因素不變時,km是個固定值,是酶的特徵性常數.1/km近似的反應酶對底物的親和力大小!
ps 我剛在複習生化
3樓：還要另換一個
km可以近似體現，酶對底物的親和力 『與溫度，ph有關】
溫度和ph只是外部條件而已，有影響，但是不是本質體現量
ls的拍～
為什麼說 km是酶的特徵常數，而最適溫度和ph
4樓：匿名使用者
不是。這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑先看一下推導：
e+s->es 平衡常數k1 es->e+s 平衡常數k2 es->p+e 平衡常數k3 其中：e是酶 s是底物 p是產物 開始時： es生成速度：
v1=k1[e][s] es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es] 在恆態時： v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令：
km=（k2+k3）/k1 即：km=[e][s]/[es] km的意義：設v=1/2vmax km=[s] 即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應. 注：
km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值. 因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
如何理解好：km是酶的「特徵性常數」，而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」？
5樓：匿名使用者
（1）特徵常數就是指不受其他因素影響的常數。「常數」，你的應該理解。特徵就是不同的酶有其自身的km常數，各自具有各自的特異性。每一種酶的km值是不一樣的。
（2）我覺得第二個問題有點鑽牛角尖了。本質上講就是雙曲線，至多可以理解為類似於矩形的雙曲線（畢竟雙曲線的形狀可以有變化嘛）。你要搞清楚的不是什麼矩形雙曲線，而是要搞清楚「雙曲線」和「s曲線」的區別。
s曲線是在有誘導啟用劑的情況下，酶促反應所呈現的曲線模式。
總結，不是這些名詞難懂，究其根本是你壓根就不用特別在意怎麼叫法，而是搞清楚本質的含義！這不是學語文，不用咬文嚼字。越糾結這些，你看書就看得越慢。
如果以後從事一些科研實驗的話，你會明白idea和思路是最重要的。希望對你有幫助，謝謝。
為什麼說km是酶的特徵常數，而最適溫度和p
6樓：匿名使用者
溫度太高或是太低,都會影響酶的活性,溫度繼續升高,酶就會失去活性.把酶當作人吧,當天太冷了人就不願意動,夏天太熱了就會悶,春天溫度適宜,所以到處旅遊的人就擠破景點.
酶最適ph是不是酶的特徵性常數
7樓：禾鳥
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
觀察ph對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.
5～8.0之間。因此，酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度，底物濃度，ph 值，溫度，啟用劑和抑制劑等。
擴充套件資料
酶的特徵性常數：
米氏常數km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是否為不同的酶。
km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適底物。
km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當底物[s]=10km時，酶促反應速率ν=91%vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
8樓：上賊船莫怕死
不是。這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：
酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑
先看一下推導：
e+s->es 平衡常數k1
es->e+s 平衡常數k2
es->p+e 平衡常數k3
其中：e是酶 s是底物 p是產物
開始時：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恆態時：
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意義：
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應.
注：km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
9樓：
km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」
特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.「常數」,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.
km值﹑最適溫度﹑最適ph值中，哪個是酶的特徵性常數？並說出各自的影響因素。
10樓：匿名使用者
km值即米氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數，只與酶的性質，酶所催化的底物和酶促反應條件（如溫度、ph、有無抑制劑等）有關，與酶的濃度無關。酶的種類不同，km值不同，同一種酶與不同底物作用時，km值也不同。
各種酶的km值範圍很廣，大致在10-1～10-6m之間。
11樓：毓金蘭六春
這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑，而1和2是內因，3-6是外因。
這個問題首先你要知道什麼是km值，先看一下推導：
e+s->es
平衡常數k1
es->e+s
平衡常數k2
es->p+e
平衡常數k3
其中：e常譏敗客汁九伴循寶末是酶
s是底物
p是產物
開始時：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恆態時：
v1=v2
=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]
=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意義：
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物，有一個特定的km與之對應。
注：km與酶的濃度無關，與酶的性質有關，與底物濃度有關，同一酶對不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。
用哲學的話說：外因通過內因起作用。呵呵。
不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的，所學的也只能這麼給你解釋。
參考資料：參考書目：生物化學王鏡巖
酶的最適溫度為什麼不是特徵性常數
12樓：匿名使用者
酶的最適溫度和時間有關，酶可以在短時間內耐受較高溫度，相反延長反應時間，最適溫度降低，所以它不是特徵性常數
事實上，酶的特徵性常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。求採納
酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎？它與哪些因素有關
13樓：百度使用者
最適溫度不是酶的特徵物理常數，常受到其他條件如底物的種類、作
用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變，由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長，酶的最適溫度低；反應時間短，最適溫度高。因此，只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。
14樓：皇室冷雪
酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
酶反應最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數
15樓：
酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數.低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度升高後,酶活性又可恢復.酶的特徵性常數,通常說的是km值.歡迎追問,
16樓：貴淑英逢媼
酶的最適溫度和時間有關
，酶可以在短時間內耐受較高溫度，相反延長反應時間，最適溫度降低，所以它不是特徵性常數
事實上，酶的特徵性常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。求採納
為什麼說Km是酶的特徵常數，而最適溫度和pH
不是。這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素 酶濃度 底物濃度 溫度 ph 啟用劑 抑制劑先看一下推導 e s es 平衡常數k1 es e s 平衡常數k2 es p e 平衡常數k3 其中 e是酶 s是底物 p是產物 開始時 es生成速度 v1 k1 e s es分解速度 v2 k...
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