1樓：環良業雪
與細胞週期蛋白（）結合才具有激酶的活性，稱為細胞週期蛋白依賴性激酶，，因此又被稱為，啟用的可將靶蛋白磷酸化而產生相應的生理效應，如將核纖層蛋白磷酸化導致核纖層解體、核膜消失，將磷酸化導致染色體的凝縮等等。這些效應的最終結果是細胞週期的不斷執行。因此，激酶和其調節因子又被稱作細胞週期引擎。
目前發現的在動物中有種。各種分子均含有一段相似的激酶結構域，這一區域有一段保守序列，即，與週期蛋白的結合有關。望哦親。
試舉例說明cdk激酶在細胞週期中是如何執行調節功能的
2樓：水刃木易
答：細胞週期調控包括正調控、負調控和訊號反應。cdk激酶是正調控因子，它是細胞沿週期執行的引擎蛋白。
以mpf為例闡述：mpf是一種使多種底物磷酸化的蛋白激酶，即cdk1激酶，由p34蛋白和週期蛋白b結合而成。cdk1激酶活性首先依賴於週期蛋白b含量的積累。
週期蛋白b一般在g1期的晚期開始合成，通過s期，其含量不斷增加，達到g2期，其含量達到最大值，cdk1激酶的活性隨著週期蛋白b濃度變化而變化。cdk1激酶的活化還受到激酶與磷酸酶的調節。活化的cdk1激酶可使更多的cdk1激酶活化。
隨著週期蛋白b含量達到一定程度，cdk1激酶活性開始出現，到g2晚期階段，cdk1激酶活性達到最大值並一直維持到m期的中期階段。
3樓：惜惜
書上有，可以自己總結。
cdk激酶在細胞週期中是如何執行調節功能的
4樓：網友
哺乳動物細胞中，與g1期細胞週期蛋白結合的cdk激酶主要包括cdk2、cdk4和 d主要與cdk4和cdk6結合並調節後者活性；cyclin a常被劃分為m期週期。
5樓：網友
cdk,也就是週期蛋白依賴性蛋白激酶，在細胞週期g1期進入s期，g2期進入m期這兩個檢驗點的度過過程中起重要作用。cdk激酶與週期蛋白結合會生成mpf（即促成熟因子），可以使細胞中多種蛋白質底物磷酸化，促進細胞度過檢驗點，繼續進入後面的迴圈過程。
總的來說，沒有cdk激酶，細胞週期就會停滯在檢驗點，不能繼續向下一階段推進。
在細胞週期的運轉調控中，細胞週期蛋白（cyclin）和細胞週期蛋白依賴性蛋白激酶（cdk）是如何發揮作用的？
6樓：匿名使用者
在細胞週期的後期逐漸合成、至週期的中間階段突然消失的週期性存在蛋白，成為細胞週期蛋白。細胞週期蛋白可分為3類：s期週期蛋白，m期週期蛋白，g1期週期蛋白。
s期週期蛋白為cyclin a，在s期開始表達，到中期時開始消失；m期週期蛋白為cyclin b，在s期開始表達，在g2/m期到達峰值，中期到後期轉換時消失。g1期週期蛋白在脊椎動物中位cyclin c、d、e，在酵母中為cln1、cln2、cln3，他們在g1期開始表達，進入s期後消失。
能與細胞週期蛋白結合並將週期蛋白作為其調節亞單位、進而表現出蛋白激酶活性的蛋白統稱為細胞週期蛋白依賴性蛋白激酶，簡稱為cdk激酶。
細胞由g1期向s期轉化主要受g1期cdk激酶控制。哺乳動物細胞中，與g1期細胞週期蛋白結合的cdk激酶主要包括cdk2、cdk4和 d主要與cdk4和cdk6結合並調節後者活性；cyclin a常被劃分為m期週期蛋白，但它也可與cdk2結合使後者表現激酶活性，說明cyclin a可能參與調控g1/s期轉化過程。cyclin e在g1/s期與cdk2結合，呈現cdk2的激酶活性促進細胞進入s期。
g2/m期主要受cdk1激酶調控，cdk1激酶即mpf,或p34cdc2蛋白和細胞週期蛋白cyclin b組成。cdk1蛋白本身不具有蛋白激酶的活性。當cyclin a/b含量積累到一定值時，兩者相互結合成複合體，結合cyclin的cdk1被wee1將thr14和tyr15磷酸化，並被cdk啟用激酶將thr161磷酸化。
在m期，wee1的活性下降，cdc25使cdk1的thr14和tyr15去磷酸化，其激酶活性才能表現出來。在g2/m期，cyclin a、cyclin b與cdk1結合，cdk1使底物蛋白磷酸化，如將組蛋白h1磷酸化導致染色體凝縮，核纖層蛋白磷酸化使核膜解體。
在m期，當mpf活性達到最高時，啟用後期促進因子apc，將泛素連線在cycli a和cyclin b上，通過多泛素化作用，使它們被蛋白酶體降解，完成乙個細胞週期。
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