1樓：匿名使用者
所謂復性是指恢復活性。
即很多蛋白質在表達和合成的過程中，從一級結構是氨基酸鏈摺疊為二，三，四級立體結構時，由於摺疊速度，iptg誘導劑的量和蛋白質動力學影響因素等等不同原因有可能造成蛋白質錯誤摺疊或形成不溶解的包涵體，使本來有活性的蛋白質失去活性。復性一般首先採用變性劑把蛋白質開啟成為氨基酸鏈，繼而在溫和的環境下經過稀釋和透析等使蛋白質重新摺疊，由於蛋白質動力學的影響，蛋白質會自認摺疊為這種蛋白質固有的結構，從而重新摺疊成有活性的蛋白質。這是復性的實際意義。
蛋白質復性的摺疊機制
2樓：愛巔の丱
為了有的放矢地開發輔助蛋白質復性的技術，研究工作者紛紛開展了對蛋白質摺疊機制的**。目前有兩種不同的假設：一種假設認為，肽鏈中的區域性肽段先形成一些構象單元，如α螺旋、β摺疊、β轉角等二級結構，然後再由二級結構單元的組合、排列，形成蛋白質**結構；另一種假設認為，首先是由肽鏈內部的疏水相互作用導致一個塌陷過程，然後經逐步調整，形成不同層次的結構。
儘管是不同的假設，但很多學者都認為有一個所謂『熔球態』的中間狀態。在熔球態中，蛋白質的二級結構已基本形成，其整體空間結構也初具規模。此後，分子立體結構再做一些區域性調整，最終形成正確的立體結構[2]。
總之，蛋白質摺疊的具體步驟可用下式描述：
u→i→n↓a
即伸展態u經過早期變化成為中間體i，然後由中間體過渡到最後的天然態n。但是從中間體摺疊為天然態的同時，另有一條旁路，即中間體相互聚集為凝聚物a(包涵體)。在摺疊反應中，從伸展態到中間體的形成是非常快速的，一般在毫秒範圍內完成，但從中間體轉變為天然態的過程比較緩慢，是反應的限速步驟。
當溶液中離子強度或變性劑濃度很低，又無其它輔助手段存在時，聚集趨勢占主導地位，導致蛋白質的自發復性效率極低。
一般認為，蛋白質在復性過程中，涉及兩種疏水相互作用，一是分子內的疏水相互作用，二是部分摺疊的肽鏈分子間的疏水相互作用。前者促使蛋白質正確摺疊，後者導致蛋白質聚集而無活性，兩者互相競爭，影響蛋白質復性收率[3]。因此，在復性過程中，抑制肽鏈間的疏水相互作用以防止聚集，是提高復性收率的關鍵。
什麼是蛋白質的復性和變性
3樓：喵喵喵啊
在變性條件不劇烈，變性蛋白質內部結構變化不大時，除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性（renaturation）。
蛋白質變性（protein denaturation）是指蛋白質分子中的醯氧原子核外電子，受質子的影響，向質子移動，相鄰的碳原子核外電子向氧移動，相對裸露的碳原子核，被親核加成，使分子變大，流動性變差。
蛋白質因受某些物理或化學因素的影響，分子的空間構象被破壞，從而導致其理化性質發生改變並失去原有的生物學活性的現象稱為蛋白質的變性作用。變性作用並不引起蛋白質一級結構的破壞，而是二級結構及以上的高階結構的破壞，變性後的蛋白質稱為變性蛋白。
擴充套件資料
蛋白質變性後，分子結構鬆散，不能形成結晶，易被蛋白酶水解。蛋白質的變性作用主要是由於蛋白質分子內部的結構被破壞。
天然蛋白質的空間結構是通過氫鍵等次級鍵維持的，而變性後次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的捲曲的緊密結構變為無序的鬆散的伸展狀結構（但一級結構並未改變）。
所以，原來處於分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，而親水基團在表面的分佈則相對減少，至使蛋白質顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉澱。
4樓：勇敢一點
蛋白質變性（protein denaturation）是指蛋白質在某些物理和化學因素作用下其特定的空間構象被改變，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，這種現象稱為蛋白質變性。
如果變性條件劇烈持久，蛋白質的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質分子內部結構的變化不大。這時，如果除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性（renaturation）。
5樓：倒離
這個問題可以從生物和化學兩個角度去講。
從生物上講，樓主要注意的是酶，絕大多數酶是蛋白質，這裡有個易錯點或者說要點，就是，酶高溫會變性，而低溫不會變性，只是活性受到抑制，這常考，得非常注意。
廣義上講，也就從化學講，對於所有蛋白質，剛才說的現象的原因就是高溫會使蛋白質的結構改變，因此蛋白質就失去功能，這是不可逆的過程，而低溫不會引起結構改變。能使蛋白質變性，也就是使其結構改變，徹底失去功能的除了高溫外還有一個就是重金屬鹽或重金屬離子，什麼銅啊銀啊鉛啊等等，這些重金屬組成的化合物如cuso4等都會使蛋白質失去活性，因此如果誤服重金屬鹽會破壞人體組織細胞，重則性命垂危，要及時吃下其他富含蛋白質的東西緩解，如牛奶。這裡又有易錯點，就是口服硫酸鋇（baso4），或者叫鋇餐，是不會中毒的，因為這東西難溶，即使在胃酸作用下也不會溶解，因此不會危害人體，所以醫院常用它做顯影劑，吃下去後用x光照胃部就能得到更清晰的影像。
以上都是經驗之談，樓主體諒我的辛苦，給分吧
6樓：光之翼特級號
變形好說，就是蛋白質失去其生理活性，加熱，紫外線照射，酸鹼等都可以是蛋白質變性。
復性一般是指蛋白質的鹽析現象，蛋白質在低濃度鹽溶液中溶解（一般至飽和），然後加入可溶性鹽類（無毒,一般是鈉鹽），然後蛋白質在鹽溶液中結晶析出，但加入水後，蛋白質又溶解。說明加入鹽只是使蛋白質在鹽溶液中溶解度降低，但仍保持其生理活性。還有一種現象，就是把冷卻後的蛋白質在回溫，其生理活性也不變。
這也叫復性，總之就是蛋白質生理活性下降，但恢復條件其生理活性又恢復的現象就叫蛋白質的復性。
7樓：迷上天蠍
蛋白質的變性就是天然蛋白質在物理化學因素的作用下，的空間構象改變、高階結構被破壞，變成一級結構，不具備生物學功能了。
蛋白質復性就是去除變性因素後，蛋白質恢復其空間構象，從而恢復生物學功能的現象。
8樓：momo韜光養晦
變性，就是生雞蛋煮成熟雞蛋。復性，是蛋白質變性後，去除了使之變性的因素，又能恢復原性質。
蛋白質復性的復性研究
9樓：糊狸
環糊精與直鏈糊精輔助蛋白質復
性的研究
2023年，karuppiah 和sharma發表文章，介紹了使用環糊精輔助碳酸酐酶b的復性[9]。環糊精由澱粉通過環糊精葡萄糖基轉移酶降解制得，是由d-吡喃葡萄糖單元以α-1，4-糖苷鍵相互結合成互為椅式構象的環狀低聚糖，其分子通常含有6～12個吡喃葡萄糖單元。有實用意義的是含6、7、8個吡喃葡萄糖單元的α、β、γ-環糊精，但α-環糊精空腔較小，γ-環糊精**昂貴，常用的是β-環糊精[10]。
環糊精的特徵是能形成包絡化合物，客體分子從寬口端進入其分子空腔。包絡物的形成主要靠非共價鍵相互作用如範德華力、氫鍵、疏水相互作用、幾何形狀匹配等。利用環糊精的疏水性空腔結合變性蛋白質多肽鏈的疏水性位點，可以抑制其相互聚集失活，從而促進肽鏈正確摺疊為活性蛋白質。
2023年，sundari等報道了用直鏈糊精輔助胰島素、碳酸酐酶和雞蛋白溶菌酶復性[11]，發現直鏈糊精基本上能夠模擬環糊精在輔助蛋白質復性方面的作用，而且具有這樣一些優點：直鏈糊精的螺旋結構形成一個疏水性空管，可以結合更多的蛋白質分子；在水中溶解度較高，有利於提高復性酶濃度和實驗操作；**比環糊精便宜，實際應用前景更廣闊。
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