為什麼不直接用米氏方程式進行米氏常數的測定

1樓：匿名使用者

因為在初速率時酶的活性最高,隨著反應的進行,產物減少反應物增加,可能導致ph等的變化,影響了酶的活性,會不準確

蔗糖酶米氏常數的測定本實驗操作的關鍵是什麼？為什麼

2樓：沒事逛逛雙子

關鍵點有以下三點：

（1）嚴格控制反應時間；

（2）反應溫度；

（3）ph值。

原因：是保證酶活性相同,避免由時間,溫度,ph帶來的實驗誤差.

3樓：匿名使用者

嚴格控制反應時間,反應溫度以及ph值,原因是保證酶活性相同,避免由時間,溫度,ph帶來的實驗誤差.

4樓：匿名使用者

不知道呢。只是進來看看

米氏方程度表示式是什麼，如何求出vmax和km

5樓：匿名使用者

因為實驗測得的資料總是在理論值上下波動,所以沒兩組資料得到得結果都會不一樣,一般通過將所有資料作圖就可以得到較為精確的資料.如果要求不是很精確的話,直接用兩組資料算也可以.

測定km和vm,一般通過作圖法求得.作圖方法很多,其共同特點是先將米氏方程式變換成直線方程,然後通過作圖法求得.

最常用的方法為雙倒數作圖.

將1/v 對1/[s]作圖,即可得到一條直線,該直線在y軸的截距即為1/vmax,在x軸上的截距即為1/km的絕對值.

3、說明米氏常數km及最大反應速度vmax的意義及應用。

6樓：匿名使用者

米氏常數km表示最大反應速率1/2時的底物濃度.

由米氏方程:v=vmax*[s]/(km+[s])可得:vmax=134.144μmol/（l·min）因此:v(10-4)=5.366μmol/（l·min）

什麼是米氏方程，米氏常數km的意義是什麼

7樓：浮生梔

米氏方程表示一個酶促反應的起始速度與底物濃度關係的速度方程。米氏常數（km）的含義是酶促反應達最大速度（vm）一半時的底物(s)的濃度。

在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應；而當底物濃度處於中間範圍時，反應（相對於底物）是混合級反應。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應過渡。

米氏常數它是酶的一個特徵性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物製藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。

擴充套件資料

米氏方程其他影響因素，底物濃度對酶促反應速度的影響，當底物濃度很低時，有多餘的酶沒與底物結合，隨著底物濃度的增加，中間絡合物的濃度不斷增高。當底物濃度較高時，液中的酶全部與底物結合成中間產物，雖增加底物濃度也不會有更多的中間產物生成。

溫度對酶反應速度的影響，一方面是溫度升高，酶促反應速度加快。另一方面，溫度升高，酶的高階結構將發生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個最適溫度。

在最適溫度條件下，反應速度最大。

米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特徵資料：

（1）同一種酶如果有幾種底物，就有幾個km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反應易於進行。

（2）已知某個酶的km，可計算出在某一底物濃度時，某反應速度相當於vmax的百分率。

（3）在測定酶活性時，如果要使得測得的初速度基本上接近vmax值，而過量的底物又不至於抑制酶活性時，一般[s]值需為km值的10倍以上。

（4）催化可逆反應的酶，對正逆兩向底物的km往往是不同的。測定這些km值的差別以及細胞內正逆兩向底物的濃度，可以大致推測該酶催化正逆兩向反應的效率，這對了解酶在細胞內的主要催化方向及生理功能有重要意義。