1樓：葬愛
在哺乳動物基因組中，組蛋白則可以有很多修飾形式.。一個核小體由兩個回h2a，兩個答h2b，兩個h3，兩個h4組成的八聚體和147bp纏繞在外面的dna組成. 組成核小體的組蛋白的核心部分狀態大致是均一的，，遊離在外的n-端則可以受到各種各樣的修飾，，包括組蛋白末端的乙醯化，甲基化，磷酸化，泛素化，adp核糖基化等等.
，這些修飾都會影響基因的轉錄活性。
組蛋白的甲基化修飾：
組蛋白被甲基化的位點是賴氨酸和精氨酸. 賴氨酸可以分別被一、二、三甲基化，精氨酸只能被
一、二甲基化.在組蛋白h3上，共有5個賴氨酸位點可以被甲基化修飾.一般來說，，組蛋白h3k4的甲基化主要聚集在活躍轉錄的啟動子區域。
組蛋白h3k9的甲基化同基因的轉錄抑制及異染色質有關。ezh2可以甲基化h3k27，，導致相關基因的沉默，，並且與x-chromosome inactivation相關.。h3k36的甲基化同基因轉錄啟用相關。
組蛋白修飾的方式
2樓：阿瑟啦
⒈甲基化
組蛋白甲基化是由組蛋白甲基化轉移酶（histonemethyl transferase，hmt）完成的。甲基化可發生在組蛋白的賴氨酸和精氨酸殘基上，而且賴氨酸殘基能夠發生單、雙、三甲基化，而精氨酸殘基能夠單、雙甲基化，這些不同程度的甲基化極大地增加了組蛋白修飾和調節基因表達的複雜性。甲基化的作用位點在賴氨酸（lys）、精氨酸（arg）的側鏈n原子上。
組蛋白h3的第4、9、27和36位，h4的第20位lys，h3的第2、l7、26位及h4的第3位arg都是甲基化的常見位點。研究表明·，組蛋白精氨酸甲基化是一種相對動態的標記，精氨酸甲基化與基因啟用相關，而h3和h4精氨酸的甲基化丟失與基因沉默相關。相反，賴氨酸甲基化似乎是基因表達調控中一種較為穩定的標記。
例如，h3第4位的賴氨酸殘基甲基化與基因啟用相關，而第9位和第27位賴氨酸甲基化與基因沉默相關。此外，h4—k20的甲基化與基因沉默相關，h3—k36和h3—k79的甲基化與基因啟用有關。但應當注意的是，甲基化個數與基因沉默和啟用的程度相關。
⒉乙醯化
組蛋白乙醯化主要發生在h3、h4的n端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙醯轉移酶和組蛋白去乙醯化酶協調進行。組蛋白乙醯化呈多樣性，核小體上有多個位點可提供乙醯化位點，但特定基因部位的組蛋白乙醯化和去乙醯化是以一種非隨機的、位置特異的方式進行。乙醯化可能通過對組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來調節基因轉錄。
早期對染色質及其特徵性組分進行歸類劃分時就有人總結指出：異染色質結構域組蛋白呈低乙醯化，常染色質結構域組蛋白呈高乙醯化。最近有研究發現，某些hat複合物含有一些常見的轉錄因子，某些hdac複合物含有已被證實的阻遏蛋白。
這些發現支援了高乙醯化與啟用基因表達、低乙醯化與抑制基因表達有關的看法。
⒊組蛋白的其他修飾方式
相對而言，組蛋白的甲基化修飾方式是最穩定的，所以最適合作為穩定的表觀遺傳資訊。而乙醯化修飾具有較高的動態，另外還有其他不穩定的修飾方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、adp核糖基化等等。這些修飾更為靈活的影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。
所以有人稱這些能被專識別的修飾資訊為組蛋白密碼。這些組蛋白密碼組合變化非常多，因此組蛋白共價修飾可能是更為精細的基因表達方式。
另外，研究發現h2b的泛素化可以影響h3k4和h3k79的甲基化，這也提示了各種修飾間也存在著相互的關聯。
組蛋白的修飾有哪些?作用是什麼?
3樓：多肽生如夏花
組蛋白翻譯後存在多種化學修飾,包括甲基化、乙醯化、磷酸化、泛素化、sumo 化以及adp 核糖糖基化等. 這些組蛋白的翻譯後修飾調節著染色質的凝集狀態, 如組蛋白h3k9 的甲基化是基因轉錄抑制的標誌, 能引起染色質凝集, 形成異染色質 ; 組蛋白的翻譯後修飾, 如賴氨酸的泛素化能影響dna 與轉錄因子、rna 聚合酶、dna 損傷修復因子等功能蛋白質或蛋白質複合物的可接近程度 ; 組蛋白上特定的氨基酸修飾, 如賴氨酸和精氨酸的甲基化、絲氨酸的磷酸化等能為特定的功能蛋白質或蛋白質複合物( 如activator、repressor、dna 損傷修復因子等) 提供結合位點.
4樓：匿名使用者
主要有甲基化，乙醯化，磷
酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關。乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。
磷酸化（如h1的）一般與細胞週期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。
組蛋白的合成修飾
5樓：百度使用者
這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因。修飾的方式有：①乙醯化。
有兩種，一種是h1、h2a、h4組蛋白的氨基末端乙醯化，形成α-乙醯絲氨酸，組蛋白在細胞質內合成後輸入細胞核之前發生這一修飾。二是在h2a、h2b、h3、h4的氨基末端區域的某些專一位置形成n6-乙醯賴氨酸。②磷酸化。
所有組蛋白的組分均能磷酸化，在細胞**期間，h1的1～3個絲氨酸可以磷酸化。而在有絲**時期，h1有3～6個絲氨酸或蘇氨酸發生磷酸化，其他四個核心組蛋白的磷酸化可以發生在氨基末端區域的絲氨酸殘基上。組蛋白的磷酸化可能會改變組蛋白與dna的結合。
③甲基化。僅發現於h3的9和27位和h4的20位的賴氨酸，鴨紅細胞組蛋白h1和h5的組氨酸。④adp-核糖基化。
組蛋白h1、h2a、h2b及h3和多聚adp-核糖的共價結合，adp-核糖基化被認為是在真核細胞內啟動複製過程的扳機。④其他修飾：賴氨酸的丙醯化、丁醯化、琥珀醯化、巴豆醯化、丙二酸醯等。
h3·h4的乙醯化可開啟一個開放的染色質結構，增加基因的表達。轉錄共同啟用物如cbpöp300、pcaf實質上是體內的組蛋白乙醯基轉移酶(hat）。相反，hdac參與組成轉錄共同抑制複合物，已發現的兩個共同抑制複合物sin3、mi22nhrd（核小體重塑蛋白去乙醯基酶）都含有hdac1、hdac2。
sin3的組成為核心（hdac1、hdac2、rbap46örbap48)sin3aösin3b、sap30ösap18共同構成。sin3複合物通過組分sin3a與序列特異性轉錄因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受體n2corö**rt、甲基化cpg粘附蛋白（mecp2、mbd2）相互作用。mi22nhrd由核心（hdac1、hdac2、rbap46örbap48)mi2、mta1ömta2、mbd3組成，其中mbd3含有mbd樣序列，與甲基化dna有低親和力，分析發現mbd3與甲基化有關的氨基酸被置換，由此推測mbd3與mbd2相互作用而使mi22nurd與甲基化dna結合。
由此看出，dna甲基化和組蛋白去乙醯化協同作用共同參與轉錄阻遏。此外，mi22nurd還有染色質重塑活性，所以sin3和mi22nurd可能分別在長期和短期轉錄阻遏調節中起作用。
在哺乳動物基因組中，組蛋白則可以有很多修飾形式.一個核小體由兩個h2a，兩個h2b，兩個h3，兩個h4組成的八聚體和147bp纏繞在外面的dna組成.組成核小體的組蛋白的核心部分狀態大致是均一的，遊離在外的n-端則可以受到各種各樣的修飾，包括組蛋白末端的乙醯化，甲基化，磷酸化，泛素化等等。
組蛋白被甲基化的位點是賴氨酸和精氨酸.賴氨酸可以分別被
一、二、三甲基化，精氨酸只能被
一、二甲基化.在組蛋白h3上，共有5個賴氨酸位點可以被甲基化修飾.一般來說，組蛋白h3k4的甲基化主要聚集在活躍轉錄的啟動子區域。
組蛋白h3k9的甲基化同基因的轉錄抑制及異染色質有關。ezh2可以甲基化h3k27，導致相關基因的沉默，並且與x-chromosomeinactivation相關。h3k36的甲基化同基因轉錄啟用相關。
組蛋白修飾的介紹
6樓：驗證碼呼鑼
組蛋白修飾是指組蛋白在相關酶作用下發生甲基化、乙醯化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、adp核糖基化等修飾的過程。
組蛋白修飾的簡介
7樓：異鳴央央
h3·h4 的乙醯化可開啟一個開放的染色質結構，增加基因的表達。轉錄共同啟用物如cbpöp 300、pca f 實質上是體內的組蛋白乙醯基轉移酶（ha t）。相反，hdac 參與組成轉錄共同抑制複合物，已發現的兩個共同抑制複合物s in 3、m i22nhrd（核小體重塑蛋白去乙醯基酶） 都含有hdac1、hdac2。
s in 3 的組成為核心（hdac1、hdac2、rba p46örba p48） + s in 3aös in 3b、sa p30ösa p18共同構成。s in 3 複合物通過組分s in 3a 與序列特異性轉錄因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受體n 2corö**rt、甲基化cpg 粘附蛋白（n ecp2、mbd2）相互作用。
組蛋白修飾的所起作用
8樓：北條°囙儊
m i22nhrd 由核心(hdac1、hdac2、rba p46örba p48） + m i2、m ta 1öm ta 2、mbd3 組成，其中mbd3 含有mbd 樣序列，與甲基化dna 有低親和力，分析發現mbd3 與甲基化有關的氨基酸被置換，由此推測mbd3 與mbd2 相互作用而使m i22nurd 與甲基化dna 結合。由此看出，dna 甲基化和組蛋白去乙醯化協同作用共同參與轉錄阻遏。此外，m i22nurd 還有染色質重塑活性，所以s in 3 和m i22 nurd 可能分別在長期和短期轉錄阻遏調節中起作用。
組蛋白修飾的型別及其與基因轉錄的關係
9樓：匿名使用者
詳解就不可能了，因為很多組蛋
白修飾型別，只跟你講幾個最重要的，讓你先入入門。組蛋白修飾又稱組蛋白密碼，決定著基因的開放與否，是當今最為熱門領域－－表觀遺傳學的重要理論基礎。其中研究比較多的是兩種修飾，甲基化和乙醯化，乙醯化的組蛋白會使基因開放，而甲基化則根據其甲基化位點的不同有所不同，是目前的熱點。
而組蛋白分為h1 h2 h3 h4，研究最多的是h3。h3的四位和二十七位都是賴氨酸，稱為h3k4 和 h3k27，h3k4的甲基化決定該段染色質開放，h3k27的甲基化決定該段染色質關閉，他們的甲基化和去甲基化分別由一系列酶所控制。因為甲基化的最終狀態是三甲基化，所以就有第一個甲基化的酶，第二個甲基化的酶，第三個的酶……………………
詳細資料請參考：on
核小體定位與組蛋白甲基化的關係，組蛋白甲基化是什麼意思
呵呵，bai你是大學生麼，這個問題很du 容易理解。1.首先你知zhi道核dao 小體中組蛋白是動態組 回裝和解離的答，不是一直在dna上不變化的。2.組蛋白的精氨酸和賴氨酸位點可以被甲基化，不同位點的甲基化對基因轉錄的調控作用不同，其中你說的h3k4me3表示h3組蛋白分子上的4號賴氨酸三甲基化，...
基因組組蛋白甲基化和組蛋白基因組甲基化有什麼區別
曾經是2009年最值得關注的技術。遺傳上除了atgc這四種鹼基，人們對第五種鹼基 甲基化的胞嘧啶的興趣也日益增加。甲基化修飾的存在對dna轉錄的調控起了重要作用，異常的甲基化往往是許多疾病的起因。既然如此重要，系統繪製甲基化組的方法自然也多了起來。甲基化組 methylome 這個詞還不太常見，它指...
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