1樓：
內容響ph對酶活力的影響酶的啟用劑及抑制劑4組實驗組成。本實驗由酶的專一性溫度對酶活力的影一酶的專一性
說明ph、溫度、啟用劑、抑制劑對酶促反應速度的影響
2樓：禾鳥
1、ph：在一定ph下，酶促反應具有最大速度，高於或低於此值，反應就會下降。
2、溫度：在溫度較低時，反應的速度隨溫度增高而加快，在溫度超過一定範圍後，酶變性且反應速度反而隨溫度上升而減慢。
3、啟用劑：不可逆抑制劑引起酶的永久性失活。可逆抑制劑引起酶活性暫時性喪失。
4、抑制劑：加入啟用劑酶促反應速度增加。通常酶對啟用劑有一定選擇性，且有濃度的要求。
擴充套件資料
1、ph對酶促反應速度的影響，通常為鐘形曲線。人體內大多數酶的最適ph在6.5～8.0之間。酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
2、酶的最適溫度與實驗條件有關，因而它不是酶的特徵性常數。低溫時反應速度降低，但溫度升高後，酶活性可恢復。
3、酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶總能在複雜的底物中找到與之作用的底物。
3樓：year左手倒影
酶促反應速度受酶活性影響，酶大多數是蛋白質，也就是蛋白質的活性影響酶促反應速率。
蛋白質都有最適溫度和最適ph。在這個溫度、ph下反應速率最大，溫度過高或者過低，ph過高或者過低，都會時酶促反應速率降低。
啟用劑使酶促反應速率加快，抑制劑則降低。
影響酶活性的因素
4樓：dream念想
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鐘能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鐘就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度範圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。
我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識範圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.ph和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：ph可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。
溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出ph和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，ph和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和啟用劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶複合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。
其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的複合體結合，從而降低酶促反應速率。啟用劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶啟用作用的一些物質。
因此，抑制劑和啟用劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
拓展資料：
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵。
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。
當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生啟用，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
生化實驗影響酶活性的因素實驗結果最後各試管顏色
5樓：手機使用者
唾液澱粉酶的實驗，bai假設有du六根試管，1號無澱粉酶zhi，2號無澱粉且溫dao度低，3號溫度適宜且有澱粉專，4號中唾液經過煮屬沸處理5號經過了鹽酸處理，6號存在底物蛋白質1號試管無澱粉酶，澱粉不水解，加入碘液後變藍色；2號試管溫度過低，唾液澱粉酶活性低，澱粉幾乎不水解，加入碘液後變藍色；3號試管加入了唾液澱粉酶，溫度為37℃，是唾液澱粉酶的最適宜溫度，澱粉水解成麥芽糖，加入碘液後不變藍色；4號試管加入煮沸過的唾液，唾液澱粉酶因高溫失去活性，在恢復最適宜溫度，酶的活性不恢復，澱粉不水解，加入碘液後變藍色；5號試管加入的是加有2--3滴2%鹽酸的唾液，唾液澱粉酶的最適宜ph是7左右，加入鹽酸後強酸使唾液澱粉酶失去活性，澱粉不水解，加入碘液後變藍色；6號試管加入的底物是蛋白質，酶具有專一性，唾液澱粉酶只能催化澱粉水解，不能催化蛋白質水解，加入碘液後無變化．
怎麼寫生物化學的關於影響酶活性的因素的實驗報告 15
6樓：匿名使用者
影響酶作用的因素：影響酶促反應的因素常有酶的濃度、底物濃度、ph值、溫度、抑內製劑、啟用劑等。其變容化規律有以下特點：
①酶濃度對酶促反應的影響：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利於酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比，如下圖所示。
②底物濃度對酶促反應的影響：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎：成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快，但不顯著；當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。
如下圖所示。
③ph對酶促反應的影響：每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活性，超過這個範圍酶就會失去活性。其特點如下圖中曲線變化所示。
在一定條件下，每一種酶在某一定ph時活力最大，這個ph稱為這種酶的最適ph。
④溫度對酶促反應的影響：酶促反應在一定溫度範圍內反應速度隨溫度的升高而加快；但當溫度升高到一定限度時，酶促反應速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度
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